Produkty

Fmoc-Asn(Trt)-OH to w pełni chroniona pochodna L-asparaginy zaprojektowana specjalnie do syntezy peptydów w fazie stałej. Grupę α-aminową zabezpiecza się grupą Fmoc w celu kontroli wydłużenia łańcucha, natomiast amidowy łańcuch boczny asparaginy zabezpiecza się grupą tritylową (trifenylometyl, Trt). Ta strategia ortogonalnej ochrony ma kluczowe znaczenie w przypadku asparaginy, ponieważ jej niepodstawiony amid łańcucha bocznego może ulegać niepożądanym reakcjom ubocznym, w tym odwodnieniu do cyjanoalaniny podczas składania peptydu.

Fmoc-Tle-OH to zabezpieczona N-Fmoc pochodna L-tert-leucyny, aminokwasu nieproteinogennego charakteryzującego się obszernym tert-butylowym łańcuchem bocznym w pozycji α-węgla. Grupa tert-butylowa (-C(CH₃)₃) nakłada znaczną zawadę przestrzenną wokół węgla α, tworząc silnie przeciążone centrum chiralne, które nadaje wyjątkowe ograniczenie konformacyjne po włączeniu do sekwencji peptydowych.

Fmoc-Ser(PO(OBzl)OH)-OH to zabezpieczona Fmoc pochodna L-seryny posiadająca fosforylowany łańcuch boczny chroniony grupą benzylową (OBzl) na ugrupowaniu fosforanowym. Strukturalnie cząsteczka składa się z rdzenia L-seryny z aminą pierwszorzędową zabezpieczoną grupą 9-fluorenylometoksykarbonylową (Fmoc) – standardową grupą zabezpieczającą nietrwałą wobec zasad do syntezy peptydów w fazie stałej (SPPS) – oraz grupą hydroksylową łańcucha bocznego seryny przekształconą w ester fosforanowy i zabezpieczoną grupą benzylową.

Fmoc-Chg-OH to zabezpieczona N-Fmoc pochodna L-cykloheksyloglicyny (L-Chg-OH), niewystępującego w naturze aminokwasu charakteryzującego się obszernym, hydrofobowym cykloheksylowym łańcuchem bocznym w pozycji α-węgiel. W przeciwieństwie do liniowej grupy tert-butylowej L-tert-leucyny, pierścień cykloheksylowy wprowadza sztywne, nasycone sześcioczłonowe rusztowanie alicykliczne, które narzuca dobrze zdefiniowane ograniczenia steryczne i konformacyjne po włączeniu do sekwencji peptydowych.

Fmoc-D-Trp(Boc)-OH jest pochodną D-tryptofanu zabezpieczoną grupą Fmoc, zawierającą grupę zabezpieczającą Boc (tert-butoksykarbonyl) przy azocie indolowym bocznego łańcucha tryptofanu. Strukturalnie cząsteczka składa się z rdzenia tryptofanu o konfiguracji D, z aminą pierwszorzędową chronioną grupą 9-fluorenylometoksykarbonylową (Fmoc) – labilną wobec zasad grupą zabezpieczającą niezbędną do syntezy peptydów w fazie stałej (SPPS) – oraz indolowy łańcuch boczny chroniony przez grupę Boc, aby zapobiec niepożądanym reakcjom ubocznym podczas składania łańcucha.

Fmoc-3,3-Difenyloalanina jest nienaturalnym aminokwasem chronionym zawadą przestrzenną Fmoc, zawierającym dwa pierścienie fenylowe przyłączone do węgla β szkieletu alaniny. Strukturalnie cząsteczka zawiera grupę fluorenylometyloksykarbonylową (Fmoc) chroniącą funkcjonalność α-aminową, centralny chiralny szkielet wywodzący się z alaniny i geminalne podstawienie difenylowe w pozycji 3 (Cβ). To unikalne podstawienie 3,3-difenylu tworzy wysoce zagęszczony motyw strukturalny ze znaczną masą steryczną wokół łańcucha bocznego, nakładając ograniczenia konformacyjne na szkielet po włączeniu do peptydów.