Produkty

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenylometoksykarbonylo-O-tritylo-L-homoseryna) to wyspecjalizowana pochodna aminokwasu zabezpieczona Fmoc, zawierająca grupę zabezpieczającą trityl (trifenylometyl) na hydroksylowym łańcuchu bocznym homoseryny. Szkielet homoseryny zawiera dodatkową jednostkę metylenową w porównaniu z seryną, wydłużającą długość łańcucha bocznego o jeden atom węgla, co zapewnia wyjątkową elastyczność konformacyjną po włączeniu do syntetycznych peptydów. Tritylowa grupa zabezpieczająca wykazuje wyjątkową labilność w kwasie – jest rozszczepialna w łagodnych warunkach kwasowych, takich jak 1% TFA w DCM zawierającym 5% TIS – umożliwiając w ten sposób selektywną modyfikację grupy hydroksylowej w łańcuchu bocznym, podczas gdy pochodna pozostaje przyłączona do stałego nośnika podczas syntezy peptydów w fazie stałej (SPPS).

Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenylometoksykarbonylo-4-nitro-L-fenyloalanina) to pochodna fenyloalaniny o wysokiej czystości w konfiguracji L, zabezpieczona Fmoc, zawierająca odciągającą elektrony grupę nitrową w pozycji para pierścienia aromatycznego. Jako naturalnie występujący enancjomer fenyloalaniny, konfiguracja L utrzymuje orientację stereochemiczną występującą w białkach i natywnych peptydach, czyniąc Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH preferowanym elementem budulcowym do syntezy bioaktywnych peptydów, które zachowują natywne właściwości konformacyjne i funkcjonalne.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylometoksy)karbonylo]-D-fenyloalanina, wzór cząsteczkowy C₂₄H₂₁NO₄) jest zabezpieczoną N-Fmoc formą nienaturalnego D-enancjomeru aminokwasu aromatycznego fenyloalaniny. Strukturalnie cząsteczka składa się z grupy 9-fluorenylometyloksykarbonylowej (Fmoc) przyłączonej do azotu α-aminowego D-fenyloalaniny poprzez wiązanie karbaminianowe, z wolnym kwasem karboksylowym na C-końcu. Grupa Fmoc jest ortogonalna do nietrwałych w środowisku kwasowym grup zabezpieczających łańcuchy boczne i jest szybko odszczepiana w łagodnych warunkach zasadowych (zwykle 20% piperydyny w DMF), bez wpływu na integralność rosnących łańcuchów peptydowych lub wiązania żywicy Wang/Trt.

Fmoc-Cys(Acm)-OH (N-α-Fmoc-S-acetamidometylo-L-cysteina) jest ortogonalnie zabezpieczoną pochodną cysteiny, w której grupa tiolowa jest maskowana przez grupę zabezpieczającą acetamidometyl (Acm), a funkcja α-aminowa jest chroniona przez grupę 9-fluorenylometyloksykarbonylową (Fmoc). Zabezpieczenie Acm jest stabilne w stosunku do kwasu trifluorooctowego (TFA), umożliwiając selektywne odbezpieczanie tioli cysteiny podczas syntezy peptydu Fmoc w fazie stałej bez wystawiania peptydu na kwasowe warunki rozszczepiania wymagane dla standardowych grup zabezpieczających łańcuchy boczne.

Fmoc-Gly-OH (N-9-fluorenylometoksykarbonyloglicyna) jest najprostszym aminokwasem chronionym przez Fmoc. Grupa Fmoc chroni funkcję α-aminową glicyny, umożliwiając jej włączenie do łańcuchów peptydowych w Fmoc SPPS. Jako najmniejszy i najbardziej elastyczny konformacyjnie aminokwas, glicyna nie wprowadza przeszkody przestrzennej w łańcuchu bocznym, umożliwiając skuteczne sprzęganie Fmoc-Gly-OH we wszystkich pozycjach sekwencji peptydowej przy minimalnym ryzyku racemizacji.

Produktem jest Fmoc-Pro-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylometoksy)karbonylo]-L-prolina, znana również jako Fmoc-L-prolina), kamień węgielny w nowoczesnej syntezie peptydów. Strukturalnie cząsteczka zawiera bicykliczną resztę proliny — w unikalny sposób zawierającą drugorzędową aminę jako część sztywnego pierścienia pirolidynowego — zabezpieczoną na swoim N-końcu przez labilną wobec zasad grupę 9-fluorenylometyloksykarbonylową (Fmoc), która służy jako złoty standard grupa zabezpieczająca aminę w syntezie peptydów w fazie stałej.